0
Ваша корзина

БЕЛКИ ВОЛОСА

 Основными компонентами человеческого волоса являются кератиновые белки. Кератины – это сложные природные композиты с неоднородной морфологической структурой, относящиеся к семейству волокнистых структурных белки. Они являются строительным блоком волокон, таких как волосы и шерсть, и являются частью структурной материал кожи и ногтей человека [51].

Во время формирования волос кератин, находящийся внутри клеток, становится более кристаллическим по мере того, как клетки дифференцируются, давая начало волосяному волокну. Эти ороговевшие клетки представляют собой чрезвычайно организованную материал, предназначенный для обеспечения значительной устойчивости к бесчисленным ограничениям и атакам окружающей среды, такие как трение, напряжение, сгибание, химическое воздействие и УФ-излучение .

Поскольку кератин является основным компонентом волосяного волокна, а его изоэлектрическая точка имеет кислую среду, в большинстве случаев В условиях рН поверхность волос несет отрицательный заряд.

Кератины имеют молекулярную массу от 40 до 70 кДа. Альфа-кератины находятся в тканях такие как волосы, ногти, когти млекопитающих, включая человека, и в основном имеют конформацию α-спирали. Бета-кератины обнаружены у рептилий и птиц в таких тканях, как когти, панцири, перья и клювы. и находятся в основном в конформациях β-листов. Однако обе вторичные конформации белка могут обнаруживаются как в α-, так и в β-кератинах. Альфа-кератины можно разделить на тип I и тип II. Тип I кератины, как правило, имеют меньший размер (молекулярная масса от 44 до 46 кДа) с кислыми изоэлектрическими точками. (pI) (диапазон pI: 4,5–5,5) по сравнению с кератинами II типа, которые крупнее (от 50 до 60 кДа) и нейтральны по отношению к слегка щелочной (диапазон pI: 6,5–7,5) [42,53]. Conway и Parry [54] предложили дальнейшее разделение кератинов. на «а» (тип Ia и тип IIa) для «твердых» кератинов, например, в волосах и ногтях, и на «b» (тип Ib и тип IIa). IIb) для эпидермальных и других «мягких» кератинов, например, в эпидермисе. Белки промежуточных филаментов в кератиновых волокнах образуются «жесткие» кератиновые цепи типа Iа и типа IIа, расположенные параллельно одной другой и в аксиальном регистре с образованием димера [42].

 Аминокислотный состав кератинов человеческих волос обычно отличается от остальных кератинов. Наиболее существенное различие соответствует содержанию остатков цистеина (7,6% в организме человека) кератина волос и 2,9% кератина рогового слоя) и содержание глицина (5,6% кератина волос человека). и 11,6% для кератина рогового слоя) . Большее количество цистинов в кератинах человеческих волос превращается в большее количество дисульфидных связей, создавая более прочную и долговечную структуру с хорошими механическими, термическими и химическими свойствами. Тем не менее, все типы кератина имеют высокое содержание остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, что объясняет относительно кислый характер эти белки . Некоторые факторы могут вызывать изменения в содержании аминокислот в волосах, такие как пол, генетическая изменчивость, выветривание, диета, косметическая обработка.

Например, в целом мужские волосы содержат больше цистина, чем женские волосы и кончики волос на голове и содержит вследствие выветривания значительно меньше цистина и цистеина, чем конец корня; обратное относится к цистеиновой кислоте .

 KAP менее охарактеризованы, чем кератины, поскольку они не включают в себя четко определенные пространственные организация в волосах. Они включают белки с высоким содержанием серы, которые содержат в среднем 20% остатков цистина и имеющие очень высокую молекулярную массу (50–75 кДа); белки со сверхвысоким содержанием серы, с более высоким содержанием цистина (30–40%) и меньшей молекулярной массой (15–50 кДа); протеины с высоким содержанием глицина и тирозина, содержащий большое количество этих двух аминокислот и обладающий низкой молекулярной массой (10 кДа) .

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *